O echipă de cercetători ai Universității Babeș-Bolyai a publicat recent, în colaborare cu parteneri externi, un studiu notabil pentru cercetările în domeniul biochimiei structurale. Apărut în revista Nature Communications, studiul a fost realizat cu ajutorul unor tehnologii de vârf – lasere de mare putere în domeniul femtosecundelor, cristalografie avansată și calcule de structură electronică moleculară – și oferă o perspectivă nouă asupra „efectului observatorului” reinterpretând natura speciilor de fier de valență înaltă din biologie.

Proteinele care conțin fier, precum hemoglobina, se află în centrul multor procese biologice esențiale, cum ar fi transportul oxigenului molecular, detoxifierea peroxizilor, metabolizarea medicamentelor în ficat și altele. În acele procese, fierul ajunge adesea într-o stare neobșnuită de oxidare cunoscută sub numele de Fe(IV). Deși studiate de peste un secol și prezente ca elemente centrale în manualele de chimie bioanorganică, speciile biologice de Fe(IV) continuă să ridice întrebări. Studiul la care au participat cercetătorii UBB propune o explicație pentru una dintre acestea, respectiv aceea a legăturii dintre fier și oxigen.

În mod tradițional, speciile Fe(IV) ale proteinelor cu fier sunt descrise ca „feril”, cu fierul legat de un atom de oxigen într-o legătură scurtă și puternică, de tip dublu (Fe=O). Totuși, recent, cu ajutorul măsurătorilor avansate realizate pe diverse proteine (mioglobină, peroxidaze, citocromi etc) au surprins repetat distanțe fier–oxigen mai mari decât ar fi de așteptat, sugerând o legătură simplă Fe-O, nu una dublă. Pentru o parte dintre observații, s-a propus explicația că atomul de oxigen a devenit hidroxid, OH, în timp ce altele au fost puse pe seama limitărilor datelor. Studiul la care au contribuit cercetătorii UBB propune însă o interpretare diferită, propunând ipoteza că legătura fier-oxigen din feril „prea lungă” nu este o anomalie, ci un indiciu că descrierea electronică clasică este incompletă: speciile Fe(IV) din biologie nu se află într-o singură stare electronică bine definită, ci pot avea contribuții semnificative din stări apropiate energetic (mai multe „fețe”), în care un electron este pierdut de oxigen către fier astfel încât oxigenul dobândește un caracter de radical liber, iar fierul un caracter de Fe(III).

„O componentă spectaculoasă tehnic în studiul prezent este că radiația („lumina”) folosită pentru măsurarea distanței fier-oxigen poate de fapt schimba tocmai acea distanță – iar schimbarea are loc chiar dacă molecula este imobilizată în cristal, sau dacă măsurătoarea este extrem de rapidă – în domeniul femtosecundelor. În știință, astfel de efecte sunt cunoscute ca principiu și denumite „efectul observatorului” (sau, în științe sociale, „paradoxul observatorului”). Este însă prima dată când un astfel de efect se observă pe o scală atât de rapidă în proteine”, afirmă prof. univ. dr. Radu Silaghi-Dumitrescu, unul dintre cercetătorii UBB care au contribuit la realizarea studiului.

Contribuția cercetătorilor UBB a vizat tocmai analiza structurii electronice a centrilor de fier din proteine și propunerea explicației neașteptate pentru datele aparent contradictorii obținute din experimente.

Echipa UBB a fost formată din cadre didactice și cercetători de la Facultatea de Chimie și Inginerie Chimică, Institutul de Cercetare „Raluca Ripan” și platforma INSPIRE – dr. Adrian M. V. Brânzanic, dr. Maria Lehene și prof. Radu Silaghi-Dumitrescu – și a avut finanțare din fonduri europene PNRR și POC. Studiul a fost realizat în colaborare cu parteneri de la University of Essex și Diamond Light Source (Anglia), SLAC și Lawrence Berkeley National Laboratories (SUA), respectiv Universitatea din Lund (Suedia).

Articolul complet publicat în revista Nature Communications – Williams, L.J., Kamps, J.J., Brânzanic, A.M.V. et al. Can ferric-oxyl excited states explain elongated iron-oxygen bonds in heme peroxidase catalytic intermediates?. Nat Commun (2026) – poate fi găsit accesând linkul https://www.nature.com/articles/s41467-026-69192-8 -.